Tiedotteet

Näytä tiedotekategoriat

Etusivu » Tiedotteet » Terveys » Väitös: Myeliiniproteiini P2:n tutkimus antaa uutta tietoa proteiinin rakenteesta, dynamiikasta ja toiminnasta

Oulun yliopisto

Väitös: Myeliiniproteiini P2:n tutkimus antaa uutta tietoa proteiinin rakenteesta, dynamiikasta ja toiminnasta

Tiedote.
Julkaistu: 24.02.2016 klo 15:13
Julkaisija: Oulun yliopisto

Selkärankaisten hermostossa tietyt hermoimpulsseja kuljettavat hermosolun aksonit on ympäröity myeliinitupella. Se eristää nämä aksonit ympäristöstään suojaten ja nopeuttaen aksoneissa kulkevia hermoimpulsseja. Myeliini koostuu kerroksittaisista solukalvoista, joiden lomassa on erityisiä myeliiniproteiineja, kuten periferaalinen myeliiniproteiini P2 ihmisen ääreishermostossa. P2 on erittäin tärkeä ääreishermoston signaloinnille – hermoimpulssien johtuminen hidastuu, mikäli P2 ei toimi normaalisti tai sitä ei ole myeliinissä. P2:n tiedetään pakkaavan solukalvokerroksia yhteen, mutta sen tehtäviä myeliinissä ei vielä tunneta. Siksi tässä työssä keskityttiin tutkimaan P2:n biofysikaalisia ominaisuuksia.

P2 villityyppiä (wtP2) ja sen P38G- ja F57A-pistemutantteja tuotettiin bakteereissa. Tarkkaa rakenneanalyysiä varten tuotettiin myös P2:ta, jossa on vetyatomien tilalla deuteriumia (dP2). Proteiinien rakenteita tutkittaessa havaittiin, että mutaatiot eivät muuttaneet proteiinin laskostumista, ja proteiinin rakenne atomitasolla muuttui vain kohdista, joissa pistemutaatio on. Deuteraatio ei muuttanut proteiinin rakennetta, mutta saman proteiinin röntgen- ja neutronikiderakenteiden yksityiskohdissa havaittiin eroja.

P2:n osoitettiin sitoutuvan lipideihin ja stabiloivan membraaneja sekä edesauttavan membraanien kerrostumista. Todettiin, että vaikka P38G-P2:n ja wtP2:n rakenteet ovat samanlaiset, P2-P38G sitoo lipidejä tehokkaammin. Proteiinien dynamiikkaa tutkittaessa P38G-mutaation osoitettiin lisäävän P2:n dynamiikkaa. Lisääntynyt proteiinin liikkuvuus voi selittää muutoksen proteiinin biologisessa aktiivisuudessa.

Tämä väitöstutkimus tuo uutta tietoa P2:n rakenteesta ja dynamiikasta. Työssä käytetty eri neutronisirontatekniikoiden yhdistelmä edistää yleisesti neutronien käyttöä biologisten näytteiden tutkimuksessa.

- - -

Filosofian maisteri Saara Laulumaa väittelee Oulun yliopistossa maanantaina 29.2.2016. Biokemian alaan kuuluvan väitöskirjan otsikko on Human peripheral myelin protein P2: dynamics linking protein structure to biological function (Ihmisen periferaalinen myeliiniproteiini P2: proteiinin dynamiikka yhdistää proteiinin rakenteen sen toimintaan). Vastaväittäjänä toimii dosentti Nina Hakulinen Itä-Suomen yliopistosta ja kustoksena professori Petri Kursula Bergenin ja Oulun yliopistoista. Väitöstilaisuus alkaa Kontinkankaalla anatomian luentosalissa A101 (Aapistie 7A) kello 12.

- - -

Oppiarvo ja nimi:
Filosofian maisteri Saara Laulumaa

Syntymäaika ja -paikka: 1987 Nivala

Yo-tutkintovuosi ja koulu: 2006, Nivalan lukio

Nykyinen työpaikka:
Oulun yliopisto, biokemia
0294 480 000

Tiedekunta ja laitos:
Biokemian ja molekyylilääketieteen tiedekunta, biokemia
0294 480 000

Väittelijän yhteystiedot:
saara.laulumaa@gmail.com
044 552 3466

Julkaisijan muita tiedotteita

Hae kategoriasta

Kategorian julkaisijoita

Kategorian uusimmat

ePressin asiakkaita
Trafi Radisson Blu Tellabs